[拼音]：rongjunmei

[外文]：lysozyme

广泛存在于微生物和动植物组织及分泌液中的一种多糖水解酶，因能水解细菌细胞壁上的糖苷键而导致溶菌故名。lysozyme源自希腊字lysios（释放的，引申为溶解的）及zyme（酵母，引申为酶）。在自然界，它有杀菌保卫机体的作用。结晶鸡卵清溶菌酶易于制取，研究得比较详细。

鸡卵清溶菌酶是第一个用 X射线晶体衍射法测定出全部立体结构的酶。分子量为14600，含有的碱性氨基酸很多，是一种碱性蛋白质，等电点在pH10.5～11。它是由129个氨基酸顺序连接而成的一条单股肽链，N末端为赖氨酸，C末端为亮氨酸，所含的八个半胱氨酸残基形成四对二硫键，构成其稳定的立体结构。肽链中的α-螺旋较少，故有利于在催化过程中发生构象变化。由于非极性基团埋于分子内部，极性基团分布在分子表面，使酶具亲水性。酶分子表面有一条狭长裂缝，是其活性部位。

溶菌酶能水解以 N-乙酰胞壁酸（N-Acetylmuramic acid， NAM）和 N-乙酰氨基葡萄糖 (N-Acetylglucosamine，NAG)重复组合的多糖。细菌细胞壁多糖即具有这种 (NAM-NAG)n 的结构。其水解作用点在NAMC-1和 NAGC-4间的β-(1，4)糖苷键，不能水解NAMC-4和NAGC-1间的β-(1，4)糖苷键。它也能水解甲壳素(chitin)──由NAGβ-(1，4)糖苷键组成的多糖。酶的小底物为(NAG)6，当它嵌入活性部位的裂缝时，其中的一个糖环发生了变形，降低了底物分子的稳定性，通过酶分子上谷氨酸-35侧链羧基与天冬氨酸-52侧链羧基的酸碱催化作用，导致糖苷键断裂。

酶的最适pH在5左右，而上述两个侧链羧基的解离常数(pK)分别为，谷-35pK>5，天冬-52pK<5，在最适pH时，大部分谷-35带正电荷，作为质子供体，此质子与底物糖苷键氧原子相距3埃，按酸催化机制使糖苷键断裂，质子转移是水解的第一步。随后，生成的正碳离子(carboniumion)与呈负电荷解离态的天冬 -52侧链羧基呈静电平衡，在水溶液中进一步水解，将OH-加到正碳离子，将H+加到谷-35侧链羧基，水解反应完成。上述谷-35和天冬-52正处于酶分子表面的裂缝地方，它们是溶菌酶的活性部位。

溶菌酶除了用于研究细胞壁结构外，在临床上，血清溶菌酶的水平低于正常值是再生障碍性贫血和急性白血症的诊断指标之一。在医药上，溶菌酶是一个消炎酶，它一方面可使细菌失活，另一方面可激活白细胞的吞噬功能，增强机体抵抗力。溶菌酶不受胃蛋白酶和胰蛋白酶的水解，故注射和口服的疗效相近。在医疗手术室里，把溶菌酶和核酸酶固定在玻璃纤维上，能除去空气中90％的细菌和病毒。在微生物发酵工业上用溶菌酶和超声波处理各种菌体可制得无细胞提取液，再经分离提纯，可获得各种纯酶制剂。

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