[拼音]：jirou shousuo danbaizhi

[外文]：contractile proteins of muscle

肌肉中司运动功能的蛋白质，包括：收缩蛋白质，即肌球蛋白和肌动蛋白；及调节蛋白质，如原肌球蛋白和肌钙蛋白等。在骨骼肌中，它们存在于肌原纤维中。在其他肌肉中，收缩蛋白质的组成与骨骼肌中的有些差别，存在于类似肌原纤维的结构中。

肌原纤维中含量很高的蛋白质，约占肌肉总蛋白质的60％，构成肌原纤维中的粗丝，具有腺苷三磷酸酶的活力，分子量约48万。它的分子具有两个椭圆形的头部和一条棒状的长尾部。整个分子长度约 160纳米，头部长约20纳米，宽约 9纳米。尾部由两条重链(H)的棒状部份以双股 α-螺旋的形式组成；头部包括四条轻链(L)和重链的端部，重链分子量约 20万。现在知道轻链共有3种，分别称为L1（分子量1.6万），L2（分子量1.8万～2万）和 L3（2.5万）。我国科学家曹天钦于1953年在英国首先发现了轻链。每一肌球蛋白分子含有两条相同的L2链；至于其余两条轻链，则可能有 3种不同的组合情况，即L1L1，L1L3，L3L3。所以肌球蛋白分子可以有3种不同组成。肌肉种类不同，3种不同组成的分子含量各异。兔和鸡的骨骼肌的轻链一级结构已经阐明，L1和L3的一级结构十分相似，是该蛋白质的ATP酶活力必需的。L2在低等动物中起调节作用。如从高等动物的骨骼肌肌球蛋白中除去L2，其功能不变。

肌球蛋白分子能够尾部对尾部地聚集，然后平行排列成肌原纤维的粗丝，分子的头部伸出粗丝的表面，形成与细丝联结的“横桥”。在横纹肌的肌原纤维中两个肌球蛋白分子头部间的距离是14.3纳米，而头部在粗丝上分布的周期是42.9纳米。这是粗丝面向同一方向的两个头部之间的间距。

平滑肌的肌球蛋白其大小和形状和骨骼肌的肌球蛋白十分相似，但化学性质有一些差异。平滑肌的肌球蛋白只有两种分子量各为2万和1.6万的轻链，抗蛋白水解酶水解的能力也较强。在相同条件下，由肌动蛋白或二价钙离子活化的 ATP酶活力均比骨骼肌的肌球蛋白为低。平滑肌的肌球蛋白本身具有钙离子调节的肌动球蛋白反应的功能，而在骨骼肌中这一调节功能是由肌钙蛋白来完成的。实验证明，这一调节功能和平滑肌肌球蛋白的一个分子量为2万的轻链磷酸化有关。

肌原纤维中含量(20％)仅次于肌球蛋白的一种收缩蛋白质，它和原肌球蛋白，肌钙蛋白等主要调节蛋白质构成肌原纤维的细丝。肌肉的收缩主要依靠粗细丝之间的相互滑动而实现的。

肌动蛋白有两种形态，一种称球状或单体肌动蛋白(G-actin)，另一种是由单体肌动蛋白聚合而成的纤维状肌动蛋白（F-actin）。单体肌动蛋白分子直径约5.5纳米，略呈梨形，分子量为 4.3万。兔骨骼肌的肌动蛋白是由374个氨基酸残基构成的一条肽链，其一级结构已经测定。纤维状肌动蛋白具有双螺旋构造，13个单体形成36毫微米的半螺距。

由单体肌动蛋白聚合成纤维状肌动蛋白时，需要一定的盐离子浓度。在 KC1浓度达到20毫摩尔以上时，单体聚合，盐离子最适浓度是 50～100毫摩尔。聚合速度依赖于肌动蛋白的浓度，约与浓度的立方成正比。单体肌动蛋白在聚合时先形成一种三聚体的中间产物，然后以此为核心迅速增长。单体肌动蛋白的浓度下降到某一浓度时，即使有盐存在，单体也不会聚合，这个浓度称为临界浓度，它和溶液中的离子强度关系很大。

不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小。例如兔、牛、鸡的骨骼肌的肌动蛋白的氨基酸顺序完全相同；鱼类的肌动蛋白从目前了解的55个氨基酸顺序中，和兔骨骼肌相比也只有3～5个氨基酸不同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌动蛋白的差别也仅是第298位与375位两个地方。平滑肌的肌动蛋白与骨骼肌有很不相同，在低离子强度时具有较高的溶解度。

肌动蛋白有两种生物功能：

（1）可以与肌球蛋白分子的头部结合而生成肌动球蛋白；

（2）纤维状肌动蛋白可以提高肌球蛋白头部的ATP酶活性。

肌动蛋白在生物界有广泛的分布，除肌肉组织外，还存在于几乎所有真核细胞内，如人的脑组织、血小板和多种植物细胞等，在很多菌类中也有发现。

骨骼肌中的一个重要的起调节作用的蛋白质，分子量是7.5万，由两个亚基（α及β-亚基）组成，用等电聚焦方法还可以分出二种α（α1及α2），两种β（β1及 β2）。原肌球蛋白分子是一直径为 2纳米，长为40毫微米的棒状分子，其长度相当于 7个球状单体肌动蛋白。原肌球蛋白中肽链全部卷成α-螺旋，而且结构坚固，在9.5摩尔浓度的尿素溶液中，也能保持20％的α-螺旋结构。原肌球蛋白性质稳定，耐热，在乙醇等有机溶剂中不变性，在用酸、碱处理时也不易变性。原肌球蛋白能结晶，也易聚成纤维状类晶体。在电子显微镜下可看到特征性的40纳米的周期。原肌球蛋白的生物功能是在肌肉收缩中起调节控制作用。

由 3种结构和功能不同的蛋白质各一分子组成的一个结构不太稳固的复合体，是一个随钙离子浓度的变化而行动的调节单元。

肌钙蛋白C(TnC)，又叫肌钙蛋白钙感受因子或肌钙蛋白Ⅱ，分子量1.8万，含159个氨基酸残基，谷氨酸和天冬氨酸残基占1/3，所以负电性较强，能与Ca2+结合。与Ca2+结合后，其构象发生变化，从而增加它与其他两个成分TnI与TnT之间的结合力；与二者紧密结合后，导致TnI与肌动蛋白的结合削弱，使之脱离接触，肌动蛋白进入启动状态。

肌钙蛋白I(TnI)，又叫肌钙蛋白阻碍因子或肌钙蛋白Ⅱ，分子量2.4万，由179个氨基酸残基组成，它的主要功能是阻碍肌动蛋白与肌球蛋白的反应;在Ca2+存在下，TnI与TnC相结合，阻碍作用消失。

肌钙蛋白T(TnT)又叫肌钙蛋白原肌球蛋白结合因子或肌钙蛋白I，分子量为3.7万，由259个氨基酸残基组成，它既与原肌球蛋白的特定部位结合，又分别与一分子的TnC和TnI相结合。

肌球蛋白的头部有一个与肌动蛋白结合的部位，它可以与一个肌动蛋白分子结合成肌动球蛋白。它还有一个ATP酶活性部位，可以结合ATP，并催化ATP的水解反应，所释放的能量用于肌肉收缩。肌动球蛋白这一复合蛋白可以当作粗细丝复合物的最简单的模型。

已经证明，原肌球蛋白分子头尾相连，排列成串，藏在纤维状肌动蛋白形成的双股螺旋的沟中，它们在沟中可以移动位置。每分子原肌球蛋白可以遮蔽 7个肌动蛋白单体与肌球蛋白的结合部位，以阻止二者的结合。当二价钙离子的浓度增加，至使Ca2+与肌钙蛋白结合，引起肌钙蛋白的构象发生变化，使得一个与肌钙蛋白I结合的肌动蛋白单体转变成启动状态，从而使与它连接的原肌球蛋白位移，使其余 6个肌动蛋白单体全部转变成启动状态，同时肌钙蛋白T使原肌球蛋白移位到肌动蛋白双股螺旋的深处，排除了肌动蛋白与肌球蛋白之间结合的障碍，导致肌肉收缩。

无脊椎动物中的特殊的收缩蛋白。最初在软体动物贝类的平滑肌──闭壳肌和缩足肌中发现，后来又相继从环节动物、节肢动物、线形动物及棘皮动物等无脊椎动物门中分离获得。在动物进化史上处于很重要地位的头索、尾索动物亚门和半索动物门中也发现存在副肌球蛋白，例如我国和挪威的科学家分别在文昌鱼(头索动物)的脊索中发现和分离到副肌球蛋白。副肌球蛋白是一种长棒状分子，长约130纳米，宽约2纳米，分子量为20万，是一个几乎全部是α-螺旋的蛋白质，副肌球蛋白由两条极其相似的多肽链组成，在变性介质中，两链可以分开。副肌球蛋白含有高达65％的极性氨基酸，并含有4个半胱氨基酸残基，可以形成两对二硫键。它还含有3～5个磷酸基团，磷酸化及去磷酸化均影响它的溶解度。副肌球蛋白很容易聚集成纤维。在肌肉中它也以纤维形式存在。在电子显微镜下，人工聚集及自然存在的纤维均有725埃及145埃的特征性周期。

含有大量副肌球蛋白的平滑肌具有一种特征性的收缩功能，称为滞留性收缩。这种收缩的特点是能产生很高的张力，在 停止后，张力下降十分缓慢。因此肌肉可以长时间维持收缩。目前认为副肌球蛋白与这一类收缩的机制有关。

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